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[前沿资讯 ] P450酶催化糖肽分子内苯酚偶联反应机制获揭示 进入全文
科学网
近日，中国科学院南海海洋研究所研究员张长生团队和厦门大学教授王斌举团队合作，在细胞色素P450酶催化糖肽分子内苯酚偶联反应的机制研究方面取得新进展。这为发现和开发更多新颖的双环肽类化合物奠定了研究基础，有望为抗生素研发提供更多物质基础。相关成果发表于《美国化学会志》。 研究团队从放线菌Amycolatopsis cihanbeyliensis DSM 45679中发现了C−O连接的新型双环糖肽类化合物cihanmycins (CHMs)。CHM A (1)的结构通过X-ray单晶衍射确定为双环糖肽，包含肉桂酰基团和两个稀有的D-阿拉伯呋喃糖。研究团队基于生物信息学分析和异源表达实验，在DSM 45679的基因组中定位了CHM的基因簇，并通过体内基因敲除和体外生化实验证实了3个P450酶的功能：Cih26负责肉桂酰基团的环氧化和羟化，Cih32负责三个氨基酸的羟化，Cih33及其同源蛋白DmlH和EpcH催化分子内C−O苯酚偶联反应形成CHM的双环骨架。
[前沿资讯 ] 学者开发出基于氟磺酸的可富集化学交联剂 进入全文
科学网
近日，中国科学院广州生物医药与健康研究院研究员唐士兵与浙江大学研究员杨兵、北京航空航天大学副教授刘超团队合作，在国家自然科学基金、国家重点研发计划等项目的支持下，开发出一种新型氟磺酸类可富集化学交联的非天然氨基酸并在活细胞中研究蛋白质直接相互作用。相关成果发表于《自然-通讯》。 蛋白质-蛋白质相互作用鉴定是蛋白质功能研究的重要步骤，在活细胞中原位鉴定直接相互作用蛋白对于生物医药研究具有重要意义。基于邻近触发反应的化学交联非天然氨基酸可以捕获弱作用力和瞬时蛋白质相互作用，已被开发用于原位鉴定活细胞中的蛋白质相互作用。基于质谱的交联肽段解析能够提高互作蛋白鉴定的特异性、确定蛋白相互作用界面。然而，由于蛋白质样品和质谱数据解析过程的复杂性，对蛋白质化学交联后的交联产物进行高通量鉴定具有挑战性。在蛋白质样品进行质谱分析前，对交联肽段进行富集是提高鉴定效率的有效策略。
[前沿资讯 ] 中科院天津工业生物所发布REME平台 推动非天然反应酶挖掘与评估 进入全文
中科院天津工业生物所
近日，中国科学院天津工业生物技术研究所生物设计中心发布了首个集成的反应酶挖掘与评估平台——REME（https://reme.biodesign.ac.cn）。该平台结合底物原子到产物原子映射、原子类型变化识别和反应相似性计算，实现了相似反应的计算、快速排序和可视化。用户可以根据功能基团筛选相似反应，并进一步通过酶号或序列同源性筛选或扩展候选酶。REME平台结合多种人工智能方法对候选酶进行多角度评估（如kcat、Km、最佳温度和pH），帮助科研人员迅速识别潜在酶。REME平台的推出为非天然反应的酶挖掘和评估提供了新的解决方案。
[前沿资讯 ] Bioengineered enzyme creates natural vanillin from plants in one step 进入全文
Eurek Alert
Professor Toshiki Furuya from the Department of Applied Biological Science, Faculty of Science and Technology, Tokyo University of Science, and his graduate students Shizuka Fujimaki and Satsuki Sakamoto, successfully developed an enzyme that generates vanillin from plant-derived ferulic acid. “Ferulic acid, the raw material, is a compound that can be obtained in abundance from agricultural waste such as rice bran and wheat bran. Vanillin is generated simply by mixing ferulic acid with the developed enzyme at room temperature. So, the established technology can provide a simple and environmentally friendly method for producing flavor compounds,” explains Prof. Furuya. Their study was published on May 10, 2024 in Applied and Environmental Microbiology. The researchers used genetic engineering approaches to modify the molecular structure of an enzyme – ‘Ado.’ Ado is originally an oxidase enzyme that adds an oxygen atom to the substrate – isoeugenol. In its native state, it does not have the ability to convert ferulic acid into vanillin. Using structural modeling analysis, the researchers were able to predict amino acid changes in Ado which would enable its interaction with ferulic acid. On these lines, they conducted a series of experiments by replacing phenylalanine and valine amino acid residues at specific positions in the structure of Ado, with various other amino acids. They went on to examine the ferulic acid conversion ability of the various engineered mutant proteins.
[前沿资讯 ] University of Groningen chemists produce new-to-nature enzyme containing boron 进入全文
Eurek Alert
Boronic acid has been used in organic chemistry for decades, even though it is not present in any organism. ‘It gives rise to different chemical reactions than those we find in nature,’ explains Gerard Roelfes, Professor of Biomolecular Chemistry & Catalysis at the University of Groningen. His group created an enzyme with boronic acid at its reactive centre and then used directed evolution to make it more selective and to improve its catalytic power. Furthermore, enzymatic reactions are more sustainable than classical chemical reactions, as they take place at low temperatures and without toxic solvents. The study was presented online in the journal Nature on 8 May.
[前沿资讯 ] 蛋白冠调控纳米酶活性研究获新进展 进入全文
科学网
近日，国家纳米科学中心陈春英院士、吴晓春研究员和中国科学院高能物理研究所王黎明研究员团队合作，在蛋白冠调控纳米酶活性研究领域获新进展，相关研究已在《美国化学会志》发表。 纳米酶是一类具有类似天然酶催化活性的功能性纳米材料。目前，已有上千种具有类酶活性的纳米材料被陆续报道并应用于疾病诊断和治疗、生物检测。如何精准地调控纳米酶的催化活性一直是纳米酶设计、功能开发与应用的关键科学问题。在生物医学应用中，纳米酶很可能与生物体液接触，在表面吸附多种类型的蛋白质形成“蛋白冠”。由于多数纳米酶的催化位点位于表面，而蛋白冠在表面吸附形成物理屏障，很可能占据催化位点，但蛋白冠能否影响纳米酶的催化活性并不清楚。 基于此，研究人员以聚二甲基二烯丙基氯化铵(PDDAC)包覆的金铂纳米棒作为模型纳米酶，研究了蛋白冠对纳米酶催化活性的调控作用。发现血浆蛋白冠能显著抑制多种类酶活性，且其抑制效应依赖于蛋白的形状。在纳米酶表面，吸附的纤维蛋白原、纤连蛋白等纤维状蛋白比血清白蛋白等球形蛋白对催化活性的抑制效果更强，原因是纤维状蛋白形成的蛋白网络更致密、孔隙更小，导致参与催化反应的底物更难从孔隙渗透、底物与纳米酶表面接触的机率更小，从而对催化活性的抑制效果更显著。这种蛋白冠抑制纳米酶催化活性现象，首次揭示吸附蛋白的形状是关键调控因素, 为纳米酶的理性设计、功能开发与生物医学应用提供了新的视角和思考。
