Site-selective conjugation to biomolecules via thiol-based chemistry is superior to the unselective modification of lysine residues, which produce a mixed product and can potentially interfere with binding affinity of the biomolecule. However, in physiological environments, the maleimide-thiol conjugation product which is the current gold-standard for site-selective thiol-conjugation can be susceptible to hydrolysis or a retro-Michael reaction via exchange with reactive thiols such as those in albumin or glutathione residues yet the degradation is relatively slow. Therefore, for in vivo studies, the maleimide-thiol conjugation proposes instability issues. The compositions and methods disclosed herein provide an alternative thiol-based linkage, one that overcomes the instability issues with conventional reagents and methods. The compositions and methods disclosed herein are useful in various contexts, for example, for 18F-labeling of peptides/proteins in the preparation of positron emission tomography (PET) probes.La conjugaison sélective au site à des biomolécules par l'intermédiaire d'une chimie à base de thiol est supérieure à la modification non sélective de résidus de lysine, qui produit un produit mélangé et qui peut potentiellement interférer avec l'affinité de liaison de la biomolécule. Cependant, dans des environnements physiologiques, le produit de conjugaison maléimide-thiol, qui est la référence actuelle pour la conjugaison au thiol sélective au site, peut être sensible à l'hydrolyse ou une rétroréaction de Michaël par échange avec des thiols réactifs tels que ceux dans les résidus d'albumine ou de glutathion, la dégradation étant néanmoins relativement lente. Par conséquent, pour des études in vivo, la conjugaison maléimide-thiol suggère des problèmes d'instabilité. Les compositions et les procédés de l'invention concernent une autre liaison à base de thiol, une liaison qui surmonte les problèmes d'instabilité rencontrés avec les réactifs et les procédés
