A fungal α-amylase from Aspergillus clavatus is provided (AcAmy1). AcAmy1 has an optimum pH of 4.5 and can operate at 30-75 ° C., and this enzyme can be used in combination with glucoamylase and isoamylase in saccharification reactions. This eliminates the need to carry out the saccharification reaction as a batch process where the pH and temperature must be readjusted to be optimal for the use of α-amylase or glucoamylase. AcAmy1 also catalyzes the saccharification of starch substrates into oligosaccharide compositions, where DP2 compared to saccharification products catalyzed by α-amylase from Aspergillus kawachii. And (DP1 + DP2) are significantly enriched. Thereby, for example, utilization of the oligosaccharide composition by the fermenting microorganism in the simultaneous saccharification and fermentation process is promoted.アスペルギルス・クラバタス（Aspergillus clavatus）由来の真菌αアミラーゼが提供される（ＡｃＡｍｙ１）。ＡｃＡｍｙ１は、最適ｐＨ ４．５を有し、３０～７５℃で作用可能であり、この酵素は、糖化反応において、グルコアミラーゼ及びイソアミラーゼと組み合わせて使用できる。これにより、ｐＨ及び温度がαアミラーゼ又はグルコアミラーゼの使用に最適となるよう再調節されなければならないバッチプロセスとして糖化反応を実施する必要がなくなる。また、ＡｃＡｍｙ１は、デンプン基質のオリゴ糖組成物への糖化を触媒し、このオリゴ糖組成物では、アスペルギルス・カワチ（Aspergillus kawachii）由来のαアミラーゼにより触媒される糖化生成物と比較して、ＤＰ２及び（ＤＰ１＋ＤＰ２）が著しく富化されている。これにより、例えば、同時糖化発酵プロセスにおける発酵微生物によるオリゴ糖組成物の利用が促進される。
