Production of recombinant glycoprotein pouchmannose or complex N-glycan produced in a recombinant host cell deficient in dolichyl-P-Man: Man5GlcNAc2-PP-dolichyl alpha-1,3 mannosyltransferase (Alg3p) activity Disclosed are methods for increasing the amount and N-glycosylation site occupancy. In particular, a recombinant host cell is provided that comprises disruption of expression of an OS-9 family gene in the host cell. These recombinant host cells can then be used to produce recombinant glycoproteins. In a further embodiment, the recombinant host cell further overexpresses at least one heterologous single subunit oligosaccharyl transferase, which in certain embodiments, is at least of a yeast oligosaccharyl transferase (OTase) complex. It has the ability to functionally suppress the lethal phenotype of one essential protein mutation. [Selection] Figure 17ドリキル－Ｐ－Ｍａｎ：Ｍａｎ５ＧｌｃＮＡｃ２－ＰＰ－ドリキルアルファ－１，３マンノシルトランスフェラーゼ（Ａｌｇ３ｐ）活性を欠損した組換え宿主細胞中で産生される組換え糖タンパク質のパウチマンノースまたは複合型Ｎ－グリカンの産生量およびＮ－グリコシル化部位占有率を増加させる方法が開示される。詳細には、宿主細胞中でのＯＳ－９ファミリー遺伝子の発現の破壊を含む組換え宿主細胞が提供される。これらの組換え宿主細胞は、その結果、組換え糖タンパク質を生産するために用いられ得る。さらなる実施形態において、組換え宿主細胞は、少なくとも１の異種単一サブユニットオリゴサッカリルトランスフェラーゼをさらに過剰発現し、これは、特定の実施形態において、酵母オリゴサッカリルトランスフェラーゼ（ＯＴａｓｅ）複合体の少なくとも１の必須タンパク質の突然変異の致死表現型を機能的に抑制する能力がある。【選択図】図１７
