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NOVEL PEPTIDASE
专利权人:
天野エンザイム株式会社;AMANO ENZYME INC
发明人:
MASE TAMIO,間瀬 民生
申请号:
JP2015118315
公开号:
JP2017000086A
申请日:
2015.06.11
申请国别(地区):
JP
年份:
2017
代理人:
摘要:
PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a novel peptidase suitable for use in the field of food production or the like.SOLUTION: The peptide has the following enzymatic chemical properties: (1) action: catalyze the reaction of liberating an amino acid from the N-terminus of a peptide chain; (2) molecular weight: a molecular weight of about 75.3 kDa in SDS-PAGE; (3) substrate specificity: liberate leucine, arginine, methionine, and alanine from the N-terminus of the peptide chain, poor action on glycine and proline at the N-terminus of the peptide chain, and no action on a proline-bound amino acid at the N-terminus; (4) optimum pH: approximately 8; and (5) optimum temperature: approximately 40°C. The peptide having has the following enzymatic chemical properties: (1) action: catalyze the reaction of liberating an amino acid from the C-terminus of a peptide chain; (2) molecular weight: a molecular weight of about 70.5 kDa in SDS-PAGE; (3) substrate specificity: liberate leucine and phenylalanine from the C-terminus of the peptide chain and poor action on alanine, proline, and tyrosine at the C-terminus of the peptide chain; (4) optimum pH: approximately 5; and (5) optimum temperature: approximately 50°C.SELECTED DRAWING: None【課題】食品の製造等の分野での利用に適した新規なペプチダーゼを提供することを課題とする。【解決手段】下記の酵素化学的性質、即ち、(1)作用 ペプチド鎖のN末端アミノ酸を遊離する反応を触媒する;(2)分子量 SDS-PAGEによる分子量が約75.3kDa;(3)基質特異性 ペプチド鎖のN末端のロイシン、アルギニン、メチオニン、アラニンを遊離する。ペプチド鎖のN末端のグリシン、プロリンへの作用は弱い。プロリンに結合したN末端アミノ酸に作用しない;(4)至適pH 約8;(5)至適温度 約40℃;を有するペプチダーゼが提供される。また、下記の酵素化学的性質、即ち、(1)作用 ペプチド鎖のC末端アミノ酸を遊離する反応を触媒する;(2)分子量 SDS-PAGEによる分子量が約70.5kDa;(3)基質特異性 ペプチド鎖のC末端のロイシン、フェニルアラニンによく作用する。ペプチド鎖のC末端のアラニン、プロリン、チロシンへの作用は弱い;(4)至適pH 約5;(5)至適温度 約50℃;を有するペプチダーゼが提供される。【選択図】なし
来源网站:
中国工程科技知识中心
来源网址:
http://www.ckcest.cn/home/

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