Раджараман,Ева,Минг,Ричард,Фрэнсис Дж.,Роберт Дж. И.,Тимоти Д.
申请号：
EA201791212
公开号：
EA201791212A1
申请日:
2015.12.02
申请国别(地区):
EA
年份:
2018
代理人:
摘要：
The present invention relates to polypeptides that include part of the gene 3 of the filamentous bacteriophage protein (g3p), sufficient for binding to amyloid and / or disaggregating amyloid, i.e. part of N1-N2 g3p and its mutants and fragments, where the amino acid sequence of g3p has been modified by amino acid deletion, insertion, or substitution to remove the intended glycosylation signal. The present invention also relates to such polypeptides that have also been modified by replacing an additional amino acid so that this sequence is significantly less immunogenic than the corresponding wild-type g3p amino acid sequence when used in vivo. The polypeptides according to the invention retain their ability to bind to amyloid and / or disaggregate amyloid. The present invention also relates to the use of these g3p-modified polypeptides for the treatment and / or prevention of diseases associated with improper styling or aggregation of amyloid.Настоящее изобретение относится к полипептидам, которые включают часть гена белка 3 нитчатого бактериофага (g3p), достаточную для связывания с амилоидом и/или дезагрегации амилоида, т.е. часть N1-N2 g3p и его мутантов и фрагментов, где аминокислотная последовательность g3p была модифицирована посредством аминокислотной делеции, инсерции или замены для удаления предполагаемого сигнала гликозилирования. Настоящее изобретение также относится к таким полипептидам, которые также были модифицированы путем замены дополнительной аминокислоты так, чтобы эта последовательность была значительно менее иммуногенной, чем соответствующая аминокислотная последовательность g3p дикого типа при ее использовании in vivo. Полипептиды согласно изобретению сохраняют свою способность связываться с амилоидом и/или дезагрегировать амилоид. Настоящее изобретение также относится к применению этих g3p-модифицированных полипептидов для лечения и/или предупреждения заболеваний, ассоциированных с неправильной укладкой или агрегацией амилоида.
