It is suggested that recombinant galectin 9 (rGal 9), produced in host Escherichia coli , exhibits an immune system-mediated action and a direct action on tumor cells (i.e., activity of inducing the intercellular adhesion and apoptosis of the tumor cells), thereby potent in inducing the inhibition of cancer metastasis and reduction. Moreover, the rGal 9 exerts no efficacy on non-activated lymphocytes but can induce apoptosis in activated T cells, in particular, CD4-positive T cells causing an excessive immune response. The rGal 9 has a further potent apoptosis-inducing property on synovial cells participating in joint deformation in rheumatism, etc. In the rGal 9, however, a link domain linking two CRDs is highly susceptible to protease and, therefore, is very easily digestible with the enzyme, thereby losing the above activities. Thus, there is a need for a more stabilized molecule in view of further studies. Modification of the link domain linking two CRDs in galectin 9 provides a modified molecule having an elevated activity without any undesirable effects on the above activities.대장균을 숙주로 하여 생산된 재조합체 갈렉틴 9는 종양 세포에 대한 직접 작용(종양 세포의 세포간 접착과 아포토시스를 유도하는 활성)과 면역계를 통한 작용에 의해서, 암의 전이 억제와 퇴축을 유도하는 것이 시사되고, 또한 비활성화 림프구에는 작용하지 않고, 활성화 T 세포, 특히 과잉 면역 반응의 원인이 되는 CD4 양성 T 세포의 아포토시스를 유도하며, 또한 류마티스에 있어서 관절의 변형 등에 관여하는 활막 세포에 대하여 강력한 아포토시스 유도능을 갖지만, 재조합체 갈렉틴 9는 2개의 CRD를 잇는 링크 영역이 프로테아제에 대하여 감수성이 높기 때문에, 매우 용이하게 효소 소화되어버려, 상기 활성을 잃어버리기 때문에, 한층 더한 연구를 위해서는 보다 안정형의 분자가 필요하다. 갈렉틴 9의 2개의 CRD를 잇는 링크 영역의 개변에 의해, 상기 활성에 악영향을 미치는 것을 피하면서, 안정성을 높인 개변 분자를 얻을 수 있었다.
